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 * ** Covid 19. Estructura Biomolecular. **\\ * ** Covid 19. Estructura Biomolecular. **\\
 {{anchor:Structure of the SARS-CoV-2}} {{anchor:Structure of the SARS-CoV-2}}
-* ** Structure of the SARS-CoV-2 spike receptor-binding domain bound to the ACE2 receptor. Estructura del dominio de unión del receptor de la espícula del SARS-CoV-2 unido al receptor ACE2 ** {{ :imagenes_comentadas:a_case_report_multifocal_necrotizing_encephalitis_and_myocarditis_after_bnt162b2_mrna_vaccination_against_covid-19.png?600 |}}{{ :wiki:sars_cov2:structure_of_the_sars-cov-2_spike_receptor-binding.pdf |}}\\+* ** Structure of the SARS-CoV-2 spike receptor-binding domain bound to the ACE2 receptor. Estructura del dominio de unión del receptor de la espícula del SARS-CoV-2 unido al receptor ACE2 **{{ :imagenes_comentadas:structure_of_the_sars-cov-2_spike_receptor-binding.png?600 |}}{{ :wiki:sars_cov2:structure_of_the_sars-cov-2_spike_receptor-binding.pdf |}}\\
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 Artículo del inicio de la Pandemia que sirvió para asociar al SARS-CoV 2 con el síndrome respiratorio que se estaba registrando  en la ciudad de Wuhan, provincia de Hubei, China, a partir de diciembre de 2019. También compara el fragmento de unión (RBD) con el receptor ACE2 de los virus SARS-CoV-2  con el del SARS-CoV-1. En este trabajo se determina la estructura cristalina del dominio de unión al receptor (RBD) de la proteína de pico del SARS-CoV-2 en su unión con el receptor celular ACE2.++Leer mas... |El modo general de unión a ACE2 del RBD del SARS-CoV-2 es casi idéntico al del RBD del SARS-CoV del 2003, que también usa ACE2 como receptor celular . El análisis estructural identificó residuos en el RBD del SARS-CoV-2 que son esenciales para la unión de ACE2, la mayoría de los cuales están altamente conservados o comparten propiedades de cadena lateral similares con las del RBD del SARS-CoV. Esta similitud en la estructura y la secuencia indica firmemente una evolución convergente entre los RBD del SARS-CoV-2 y el SARS-CoV para una mejor unión a ACE2, aunque el SARS-CoV-2 no se encuadra dentro del SARS de 2003  y los coronavirus relacionados con él. Los epítopos de dos anticuerpos del SARS-CoV que se dirigen al RBD también se analizan para determinar su unión al RBD del SARS-CoV-2, lo que proporciona información para la futura identificación de anticuerpos con reactividad cruzada.++.\\   Artículo del inicio de la Pandemia que sirvió para asociar al SARS-CoV 2 con el síndrome respiratorio que se estaba registrando  en la ciudad de Wuhan, provincia de Hubei, China, a partir de diciembre de 2019. También compara el fragmento de unión (RBD) con el receptor ACE2 de los virus SARS-CoV-2  con el del SARS-CoV-1. En este trabajo se determina la estructura cristalina del dominio de unión al receptor (RBD) de la proteína de pico del SARS-CoV-2 en su unión con el receptor celular ACE2.++Leer mas... |El modo general de unión a ACE2 del RBD del SARS-CoV-2 es casi idéntico al del RBD del SARS-CoV del 2003, que también usa ACE2 como receptor celular . El análisis estructural identificó residuos en el RBD del SARS-CoV-2 que son esenciales para la unión de ACE2, la mayoría de los cuales están altamente conservados o comparten propiedades de cadena lateral similares con las del RBD del SARS-CoV. Esta similitud en la estructura y la secuencia indica firmemente una evolución convergente entre los RBD del SARS-CoV-2 y el SARS-CoV para una mejor unión a ACE2, aunque el SARS-CoV-2 no se encuadra dentro del SARS de 2003  y los coronavirus relacionados con él. Los epítopos de dos anticuerpos del SARS-CoV que se dirigen al RBD también se analizan para determinar su unión al RBD del SARS-CoV-2, lo que proporciona información para la futura identificación de anticuerpos con reactividad cruzada.++.\\  
caracteristicas_biomoleculares.1728734321.txt.gz · Última modificación: 2024/10/12 13:58 por cv_ev_usr2